便携式血红蛋白浓度检测系统的研究
本次实验对人体血液采用近红外光谱法进行设计便携式血红蛋白浓度检测系统，首先在市某医院收集血液样本，后对血液进行预处理，降低信噪比减少原始光谱中无用的噪声以及其他因素对实验结果的影响，其次采用优选波长方法，对光谱进行优选，采取的方法有MWPLS（Moving Window Partial Least Square, MWPLS）法以及ECMLR（Equal Interval Multiple linear Regression）法。对两种优选波长的方法进行数据对比，得出ECMLR方法在波长数相同的情况下更优异于MWPLS方法，所以可以采用ECMLR这种光谱优选法进行设计便携式血红蛋白浓度检测系统。关键词 血红蛋白，便携式，MWPLS，ECMLR
目 录
1 绪 论 1
1.1 引言 1
1.2 血红蛋白检测 1
1.2.1 血红蛋白的定义 1
1.2.2 血红蛋白检测的意义 2
1.3 血红蛋白检测的方法 4
1.3.1 非光谱法 4
1.3.2 近红外光谱法 5
1.4 近红外光谱法血红蛋白检测的研究进展与局限性分析 6
1.4.1 近红外光谱法血红蛋白检测的研究进展 6
1.4.2 近红外光谱法血红蛋白检测局限性分析 6
1.5 选题的目的与意义 7
2 实验过程 8
2.1 样品收集及参考检测方法 8
2.2 血液光谱实验 9
2.3 偏最小二乘（PLS）法 9
3 实验结果与数据分析 10
3.1 定标、预测和检验过程 10
3.2 SavitzkyGolay (SG)光谱平滑预处理 12
3.3. 波长优选 13
3.3.1 MWPLS移动窗口偏最小二乘方法 13
3.3.2 ECMLR等间隔多元线性回归方法 13
3.4 PLS方法建模 14
3.4.1 MWPLS优选波长建模结果 14
3.4.2 ECMLR优选波长建模结果 16
3. *好棒文|www.hbsrm.com +Q: ^351916072*
5 结果对比 18
结 论 19
致 谢 20
参 考 文 献 21
1 绪 论
1.1 引言
人体的血液中的成分没有创伤的检测，不仅对人体中各种疾病诊断，贫血症、糖尿病等人体慢性疾病管理，为病人手术期或者急需就诊的患者具有非常重要的意义，还可以实现对人体疾病的早起筛选，节省医院医疗资源，促进自然环保。研究没有创伤的人体血液成分分析能够推动无创伤生物医学信息传感、弱小信号检测、基本医学和临床医学的进步。光谱技术因为它的检测过程便捷、没有痛苦没有创伤、而且它原理上快速、高精度、信息多元化等优点，所以光谱技术成为了最具有运用远景的检测方法。在体光谱测试中，满足安全性、舒服性的基本上，不但要面临着信号弱小、光谱重复、偏移等原因的作用，还要抑制个体差别、测试条件、被测试者心理状况改变等不确定原因的作用。因此，我们需要减少检测系统所采用的光波长数量，采用优选波长的方法选择最优波长。
近红外（NIR）光谱是一种直接作用在样品上的定量解析技术，由于无需化学反应，可以随时分析血液样本，使得它在运用上有巨大优势，同时在测试上也要解决很多问题，因为人体血液受到多种原因影响，所以我们需要进行光谱波段的优选。
1.2 血红蛋白检测
1.2.1 血红蛋白的定义
血红蛋白（Hemoglobin, Hb）是高等动物体内的一种含有铁元素的复合类型蛋白质[1]，血红蛋白携带肺部氧气，并将其输送到整个人体的重要器官中。血红蛋白蛋白质于1840年由Hunefeld发现，并于1959年首先由Max Perutz通过X射线晶体学分离。HoppeSeyler是第一位鉴定蛋白质与氧形成键的能力的科学家，并命名为蛋白质血红蛋白。血红蛋白浓度是循环红细胞和血浆和白细胞浓度的函数。血红蛋白是由成熟性的红细胞碎裂后形成的，四分子珠蛋白和四分子亚铁血红素组成每一个血红蛋白分子，四个吡咯环又组成每一个血红素，铁原子在环中央。血红蛋白是血液中的总血红蛋白含量，它存在于红细胞中，约占红细胞的90%[2]。
血红蛋白的相对分子质量是64500，由四个多肽亚基组成。两个α亚基和两个β亚基组成成年人血液中的血红蛋白，这四个亚基在与人体环境相似的电解质溶液中可以自发的构成α2β2的形态。一条肽链和一分子血红素构成每个亚基，α、β多肽链分别有两个。肽链在生理条件下盘绕折叠成球形并将血红素分子抱在里面，该肽链盘绕成的球形结构被称为珠蛋白。血红素分子具有卟啉结构，由卟啉分子中的四个吡咯环上的氮原子与亚铁离子的一个配位结合，珠蛋白肽链中第8位的组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白与氧分离时，水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白运载氧的时候，由氧分子取代水分子的位置。图11为血红素的结构图。
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图1 1血红素结构
1.2.2 血红蛋白检测的意义
血红蛋白浓度通常用于临床医学诊断贫血，确定出血，并管理红细胞输血。血红蛋白电泳可以诊断血红蛋白病如镰刀状红血球病、细胞疾病、地中海贫血、碳氧血红蛋白血症和高铁血红蛋白血症等。
最初通过血细胞容积测量来指示血红蛋白浓度。将血液样品在管中纺丝，并且颜色明显为红色的样品的百分比代表样品中红细胞的百分比或者血细胞比容。今天，纺丝细胞比容已在很大程度上被实验室设备上的血红蛋白测量所取代。历史上，血红蛋白是通过间歇性动脉或者静脉血液采样，或在某些护理区域使用毛细血管血样的护理点设备进行测量的。最近已将新的连续无创测量血红蛋白的方法引入临床环境。目前的文献显示，与实验室血红蛋白测量相比，这些无创连续方法的准确性可能会有所不同。大多数临床医生解释实验室测量，并假设如果在同一实验室设备或不同实验室设备上连续测量连续样品，其变化不会显着。但是，今天使用的实验室血红蛋白测量有多准确。对文献的回顾表明，“标准”实验室测量受制于影响准确度（测量值与实际血红蛋白值有多接近）和精度（如何重复测量）的众多方法因素。根据国际标准化组织的定义，实验室错误的定义是“从订购测试到报告结果的任何缺陷，并对这些错误进行适当的解释和反应。报告的实验室误差率，包括分析前，分析和分析后的测试阶段，在所有实验室测量中变化在0.1％和9.3％之间。 实验室误差只是报告的血红蛋白值变异性的一个潜在来源。众多的生理，时间和方法也会引起血红蛋白值的变化。本文讨论影响血液中血红蛋白水平的生理因素，获取测量样本的过程以及当前可用的不同测量方法的技术方面和变异性。
目 录
1 绪 论 1
1.1 引言 1
1.2 血红蛋白检测 1
1.2.1 血红蛋白的定义 1
1.2.2 血红蛋白检测的意义 2
1.3 血红蛋白检测的方法 4
1.3.1 非光谱法 4
1.3.2 近红外光谱法 5
1.4 近红外光谱法血红蛋白检测的研究进展与局限性分析 6
1.4.1 近红外光谱法血红蛋白检测的研究进展 6
1.4.2 近红外光谱法血红蛋白检测局限性分析 6
1.5 选题的目的与意义 7
2 实验过程 8
2.1 样品收集及参考检测方法 8
2.2 血液光谱实验 9
2.3 偏最小二乘（PLS）法 9
3 实验结果与数据分析 10
3.1 定标、预测和检验过程 10
3.2 SavitzkyGolay (SG)光谱平滑预处理 12
3.3. 波长优选 13
3.3.1 MWPLS移动窗口偏最小二乘方法 13
3.3.2 ECMLR等间隔多元线性回归方法 13
3.4 PLS方法建模 14
3.4.1 MWPLS优选波长建模结果 14
3.4.2 ECMLR优选波长建模结果 16
3. *好棒文|www.hbsrm.com +Q: ^351916072*
5 结果对比 18
结 论 19
致 谢 20
参 考 文 献 21
1 绪 论
1.1 引言
人体的血液中的成分没有创伤的检测，不仅对人体中各种疾病诊断，贫血症、糖尿病等人体慢性疾病管理，为病人手术期或者急需就诊的患者具有非常重要的意义，还可以实现对人体疾病的早起筛选，节省医院医疗资源，促进自然环保。研究没有创伤的人体血液成分分析能够推动无创伤生物医学信息传感、弱小信号检测、基本医学和临床医学的进步。光谱技术因为它的检测过程便捷、没有痛苦没有创伤、而且它原理上快速、高精度、信息多元化等优点，所以光谱技术成为了最具有运用远景的检测方法。在体光谱测试中，满足安全性、舒服性的基本上，不但要面临着信号弱小、光谱重复、偏移等原因的作用，还要抑制个体差别、测试条件、被测试者心理状况改变等不确定原因的作用。因此，我们需要减少检测系统所采用的光波长数量，采用优选波长的方法选择最优波长。
近红外（NIR）光谱是一种直接作用在样品上的定量解析技术，由于无需化学反应，可以随时分析血液样本，使得它在运用上有巨大优势，同时在测试上也要解决很多问题，因为人体血液受到多种原因影响，所以我们需要进行光谱波段的优选。
1.2 血红蛋白检测
1.2.1 血红蛋白的定义
血红蛋白（Hemoglobin, Hb）是高等动物体内的一种含有铁元素的复合类型蛋白质[1]，血红蛋白携带肺部氧气，并将其输送到整个人体的重要器官中。血红蛋白蛋白质于1840年由Hunefeld发现，并于1959年首先由Max Perutz通过X射线晶体学分离。HoppeSeyler是第一位鉴定蛋白质与氧形成键的能力的科学家，并命名为蛋白质血红蛋白。血红蛋白浓度是循环红细胞和血浆和白细胞浓度的函数。血红蛋白是由成熟性的红细胞碎裂后形成的，四分子珠蛋白和四分子亚铁血红素组成每一个血红蛋白分子，四个吡咯环又组成每一个血红素，铁原子在环中央。血红蛋白是血液中的总血红蛋白含量，它存在于红细胞中，约占红细胞的90%[2]。
血红蛋白的相对分子质量是64500，由四个多肽亚基组成。两个α亚基和两个β亚基组成成年人血液中的血红蛋白，这四个亚基在与人体环境相似的电解质溶液中可以自发的构成α2β2的形态。一条肽链和一分子血红素构成每个亚基，α、β多肽链分别有两个。肽链在生理条件下盘绕折叠成球形并将血红素分子抱在里面，该肽链盘绕成的球形结构被称为珠蛋白。血红素分子具有卟啉结构，由卟啉分子中的四个吡咯环上的氮原子与亚铁离子的一个配位结合，珠蛋白肽链中第8位的组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白与氧分离时，水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白运载氧的时候，由氧分子取代水分子的位置。图11为血红素的结构图。
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图1 1血红素结构
1.2.2 血红蛋白检测的意义
血红蛋白浓度通常用于临床医学诊断贫血，确定出血，并管理红细胞输血。血红蛋白电泳可以诊断血红蛋白病如镰刀状红血球病、细胞疾病、地中海贫血、碳氧血红蛋白血症和高铁血红蛋白血症等。
最初通过血细胞容积测量来指示血红蛋白浓度。将血液样品在管中纺丝，并且颜色明显为红色的样品的百分比代表样品中红细胞的百分比或者血细胞比容。今天，纺丝细胞比容已在很大程度上被实验室设备上的血红蛋白测量所取代。历史上，血红蛋白是通过间歇性动脉或者静脉血液采样，或在某些护理区域使用毛细血管血样的护理点设备进行测量的。最近已将新的连续无创测量血红蛋白的方法引入临床环境。目前的文献显示，与实验室血红蛋白测量相比，这些无创连续方法的准确性可能会有所不同。大多数临床医生解释实验室测量，并假设如果在同一实验室设备或不同实验室设备上连续测量连续样品，其变化不会显着。但是，今天使用的实验室血红蛋白测量有多准确。对文献的回顾表明，“标准”实验室测量受制于影响准确度（测量值与实际血红蛋白值有多接近）和精度（如何重复测量）的众多方法因素。根据国际标准化组织的定义，实验室错误的定义是“从订购测试到报告结果的任何缺陷，并对这些错误进行适当的解释和反应。报告的实验室误差率，包括分析前，分析和分析后的测试阶段，在所有实验室测量中变化在0.1％和9.3％之间。 实验室误差只是报告的血红蛋白值变异性的一个潜在来源。众多的生理，时间和方法也会引起血红蛋白值的变化。本文讨论影响血液中血红蛋白水平的生理因素，获取测量样本的过程以及当前可用的不同测量方法的技术方面和变异性。
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